Péptido señal

Representación esquemática de un péptido señal.

Un péptido señal es un secuencia particular formada por entre 5 y 30 aminoácidos, que son los primeros que aparecen cuando se está sintetizando la cadena polipeptídica. El péptido señal decide sobre el destino, la ruta de transporte y la eficiencia de secreción de una proteína.[1]​[2]​

Historia

En 1971 Blobel propuso la primera hipótesis de la señal, que sugería que las proteínas poseen secuencias amino-terminales que determinan su exportación y localización celular. En 1975 se propuso un «canal» conductor de proteínas, que se alinearía con el gran túnel ribosómico observado.[3]​

Los péptidos señal (SP) pueden unirse a chaperonas para prevenir el plegamiento prematuro de la proteína en el citosol. Además los SP actúan como un «código postal» para clasificar las proteínas desde el citosol hasta la membrana. Por último, el SP activa la maquinaria de translocación, iniciando el proceso de translocación.
Las peptidasas señal eliminarán los péptidos señal después de la translocación de la proteína.

La región c contiene el sitio de reconocimiento de la peptidasa señal. Los péptidos señal son importantes en diversos campos que van desde los mecanismos de secreción de proteínas hasta el diagnóstico de enfermedades, especialmente en la producción de proteínas recombinantes.[4]​

Características

Representación esquemática de un péptido señal en color Naranja Hidrofilica, verde hidrofóbica, azul corte. PM= proteína.

Un péptido señal tiene tres regiones distintas. Primero la región n, que tiene aminoácidos con carga positiva (Lys, Arg, His) o negativa (Asp, Glu), después la región h, que es hidrofóbica, y por último la región c, que contiene el sitio de reconocimiento para la peptidasa señal (SPase).

Clases de péptidos señal

Designación Composición Compartimento de destino Organismo
Señal de localización nuclear - clásica (NLS) -PKKKRKV-[5]​ Núcleo celular Eucariota //
Péptido señal de retención dentro del retículo Lys-Asp-Glu-Leu-COOH (KDEL) Retículo Eucariota
Secuencia para la autofagia mediada por chaperonas Lys-Phe-Glu-Arg-Gln KFERQ citosol y lisosoma
Péptido señal dependiendo de proteína Sec Por ejemplo:

H2N-MDWTWRVFCLLAVTPGAHP-[1]​

Retículo endoplasmático o
fuera de la célula 		Eucariota
Mitochondrial targeting signal 10-70 aminoácidos, por ejemplo:

H2N-MLSLRQSIRFKPATRTLCSSRYLL-

Matriz mitocondrial Eucariota
Peroxisomal targeting signal (PTS1) -S(A/C)-K(R/H)-L(M)-COOH[6]​ Peroxisoma Eucariota
Peroxisomal targeting signal (PTS2) 9 aminoácidos (discontinuo)[6]​ Peroxisoma Eucariota
twin-arginine signal peptide -(S/T)-R-R-x-F-L-K-[7]​ Envoltura celular bacteriana o
fuera de la célula 		Procariota
Péptido señal dependiendo de proteína Sec H2N-MIKLKFGVFFTVLLSSAYA-[1]​ Envoltura celular bacteriana o
fuera de la célula 		Procariota / Bacteria Gram negativa

Leyenda: H2N- = extremo aminoterminal de la proteína. -COOH = extremo carboxiterminal de la proteína.

Retículo

Dos procesos dependen de péptidos señal amino-terminales escindibles (SP), sirven a la importación en los polipéptidos precursores son: la orientación de la membrana del RE y la inserción de proteínas de membrana nacientes. Los péptidos señal (SP) para la importación de proteínas al RE, comprenden alrededor de 25 aminoácidos y tienen una estructura tripartita con un extremo amino con carga positiva (definido como región N), una región hidrofóbica central (definida como región H) y un extremo carboxi ligeramente polar (definido como región C).[8]​

Bacterias

Las proteínas exportadas en bacterias siguen varias vías: la de secreción general (Sec), el sistema de translocación de arginina gemela (Tat) o la insertasa de proteína de membrana simple YidC. La orientación de las preproteínas a estas vías depende de la vía selectiva para el péptido señal SP respectivo. Estos son el péptido señal Sec, el péptido señal de lipoproteína, el péptido señal Tat y el péptido señal de prepilina.[3]​

Véase también

Referencias

  1. ↑ a b c Kober L. , Zehe C. , Bode J. (abril de 2013). «Optimized signal peptides for the development of high expressing CHO cell lines». Biotechnol. Bioeng. 110 (4): 1164-73. PMID 23124363. doi:10.1002/bit.24776. 
  2. ↑ von Heijne G. (Jul de 1985). «Signal sequences: The limits of variation». J Mol Biol 184 (1): 99-105. PMID 4032478. doi:10.1016/0022-2836(85)90046-4. 
  3. ↑ a b Sharbani Kaushik ; Haoze He ; Ross E Dalbey (2022 Jul 26). «Bacterial Signal Peptides- Navigating the Journey of Proteins». Front Physiol. 13: 933153. doi:10.3389/fphys.2022.933153. Consultado el 17 de agosto de 2025.  CC BY
  4. ↑ Chong Peng ; Yixue Guo ; Shaodong Ren ; Cen Li ; Fufeng Liu ; Fuping Lu (18 de enero de 2022;). «SPSED: Una base de datos sobre la eficiencia de secreción de péptidos señal». Front Bioeng Biotecnología. 9: 819789. doi:10.3389/fbioe.2021.819789. Consultado el 17 de agosto de 2025.  CC BY
  5. ↑ Kalderon, D. et al. (1984): A short amino acid sequence able to specify nuclear location. In: Cell. 39 (3 Pt 2): 499–509. PMID 6096007 doi 10.1016/0092-8674(84)90457-4
  6. ↑ a b Brown LA und Baker A (2003): Peroxisome biogenesis and the role of protein import. In: J Cell Mol Med 7(4) S. 388-400 PMID 14754507
  7. ↑ Taylor, P.D. et al. (2006): TATPred: a Bayesian method for the identification of twin arginine translocation pathway signal sequences. In: Bioinformation. Bd. 1, Nr. 5, S. 184-187. PMID 17597885
  8. ↑ Sven Lang ; Duy Nguyen ; Pratiti Bhadra ; Martin Jung ; Volkhard Helms ; Richard Zimmermann (2022 Jul 11). «Signal Peptide Features Determining the Substrate Specificities of Targeting and Translocation Components in Human ER Protein Import». Front Physiol. 13: 833540. doi:10.3389/fphys.2022.833540. Consultado el 17 de agosto de 2025.  CC BY
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