Endopeptidasa

Endopeptidasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.4.11
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína	Peptidasa
Funciones	Enzima
Ortólogos
Humano	Ratón
n/a	n/a
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Las endopeptidasas (EC 3.4.11.-) son una familia de enzimas proteoliticas o peptidasas que desdoblan los enlaces péptidicos situados en el centro de una molécula proteica, dividiendo por lo tanto la proteína o polipeptido en 2 fragmentos de aproximadamente el mismo tamaño, en cambio las exopeptidasas liberan el aminoácido terminal de una cadena polipeptídica. Ejemplos de endopeptidasas son:

Tripsina. Secretada por el páncreas para facilitar la digestión de los alimentos.
Quimiotripsina. También producida por el páncreas.
Elastasa. Liberada por los leucocitos polimorfonucleares en el pulmón.
Termolisina. Es producida por la bacteria Bacillus thermoproteolyticus.
Pepsina. Procede del pepsinógeno liberado por las células principales del estómago.^[1]^[2]

Referencias

↑ Peptidasas: Introducción. Consultado el 23 de enero de 2014.
↑ Ricardo Martínez Rodríguez; Raquel R Gragera Martínez: Fundamentos teóricos y prácticos de la histoquímica. Madrid, Consejo Superior de Investigaciones Científicas, 2008.

Datos: Q417262

[1] Peptidasas: Introducción. Consultado el 23 de enero de 2014.

[2] Ricardo Martínez Rodríguez; Raquel R Gragera Martínez: Fundamentos teóricos y prácticos de la histoquímica. Madrid, Consejo Superior de Investigaciones Científicas, 2008.

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