Dominio PDZ
| Dominio PDZ | ||
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| Identificadores | ||
| Nomenclatura |
Otros nombres DHR (región homóloga Dlg)
GLGF, (dominios de (glicina-leucina-glicina-fenilalanina). | |
| Estructura/Función proteica | ||
| Tamaño | 80 a 90 (aminoácidos) | |
| Motivos |
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El dominio PDZ es, en bioquímica, un dominio estructural común de 80-90 aminoácidos que se encuentra en proteínas de señalización presentes en bacterias, levaduras, plantas, virus y animales.[1] PDZ es un acrónimo que combina las primeras letras de tres proteínas (proteína de densidad postsináptica, supresora de tumores en Drosophila, y proteína zonula occludens-1) que fueron en las primeras en las cuales se descubrió este dominio. Estos dominios ayudan a anclar proteínas transmembrana al citoesqueleto y mantener unidos los complejos de señalización.[2]
Estructura
La denominación del dominio PDZ, es un acrónimo que combina las primeras letras de tres proteínas: una proteína de densidad postsináptica (PSD95), una supresora de tumores en Drosophila (DlgA Drosophila discs large tumor suppressor), y la proteína zonula occludens-1 (ZO-1). También se hace referencia a estos dominios como DHR (Dlg homolog region) o repeticiones GLGF, (glicina-leucina-glicina-fenilalanina).[3]
PDZ es una ecuencia de 80 a 90 aminoácidos con 6 hebras β que forman 2 láminas antiparalelas opuestas, flanqueadas por 2 hélices α. Media la formación de complejos proteicos en la membrana, con localización de sus ligandos en el dominio apropiado de la membrana plasmática.
Ayuda a anclar proteínas transmembrana al citoesqueleto y mantener unidos los complejos de señalización.[4]
Referencias
- ↑ Ponting CP (febrero de 1997). «Evidence for PDZ domains in bacteria, yeast, and plants». Protein Sci. 6 (2): 464-468. PMC 2143646. PMID 9041651. doi:10.1002/pro.5560060225.
- ↑ Ranganathan R, Ross E (1997). «PDZ domain proteins: scaffolds for signaling complexes.». Curr Biol 7 (12): R770-3. PMID 9382826. doi:10.1016/S0960-9822(06)00401-5.
- ↑ C.P. Ponting , C. Phillips, K.E. Davies, D.J. Blake (1997). «PDZ domains: targeting signalling molecules to sub-membranous sites». Bioessays (REVISIÓN) 19 (6): 469-479. doi:10.1002/bies.950190606.
- ↑ Alan S Fanning; James Melvin Anderson (1999). «PDZ domains: fundamental building blocks in the organization of protein complexes at the plasma membrane». J Clin Invest. 103 (6): 767-772. doi:10.1172/JCI6509.
Lecturas complementarias
- Ponting CP, Phillips C, Davies KE, Blake DJ (junio de 1997). «PDZ domains: targeting signalling molecules to sub-membranous sites». Bioessays 19 (6): 469-79. PMID 9204764. doi:10.1002/bies.950190606.
- Doyle DA, Lee A, Lewis J, Kim E, Sheng M, MacKinnon R (junio de 1996). «Crystal structures of a complexed and peptide-free membrane protein-binding domain: molecular basis of peptide recognition by PDZ». Cell 85 (7): 1067-76. PMID 8674113.
