Fosfolipasa C dependiente de zinc

La bacteria Bacillus cereus contiene una fosfolipasas C monomérica (EC 3.1.4.3) de 245 residuos de aminoácidos. Esta enzima tiene preferencia actuar sobre la fosfatidilcolina, pero tiene también cierta actividad catalítica con la esfingomielina y el fosfatidilinositol.[1]

Los estudios de secuencia de la molécula demuestran que es una proteína muy similar a la toxina alfa del Clostridium perfringens y Clostridium bifermentans, que es una fosfolipasa C asociada a hemólisis y ruptura celular,[2] y a la lecitinasa de la Listeria monocytogenes, que participa en la transmisión de una célula hospedadora a la otra rompiendo las vacuolas que rodean al microorganismo durante la transferencia.[3]

Estas enzimas catalizan la conversión de fosfatidilcolina y agua al producto final 1,2-diacilglicerol y fosfato de colina:[1][2][4]

:${\displaystyle \left[\mathrm {Fosfatidilcolina+H20} \right]\;\;{\overset {K_{d}}{\rightleftharpoons }}\;\;\left[{\mbox{1,2-diacilglicerol + fosfato de colina}}\right]}$

Cada una de estas proteínas son enzimas que dependen del zinc, específicamente de la unión de 3 iones de zinc por cada enzima, para la función de la misma.[4] En el Bacillus cereus, la fosfolipasa C tiene nueve sitios de unión asociados a la unión del zinc: 5 His, 2 Asp, 1 Glu y 1 para el Trp.